1987 年 Lasky首先提出了分子伴侶（molecular chaperones）的概念。他將細胞核內能與組蛋白結合并能介導核小體有序組裝的核質(zhì)素（ nucleoplasmin ）稱(chēng)為分子伴侶。根據 Ellis 的定義，這一概念延伸為“一類(lèi)在序列上沒(méi)有相關(guān)性但有共同功能的蛋白質(zhì)，它們在細胞內幫助其他含多肽的結構完成正確的組裝，而且在組裝完畢后與之分離，不構成這些蛋白質(zhì)結構執行功能時(shí)的組份”。熱休克蛋白就是一大類(lèi)分子伴侶。1987年，Ikemura發(fā)現枯草桿菌素（subtilisin）的折疊需要前肽    （propeptide）的幫助。這類(lèi)前肽常位于信號肽與成熟多肽之間，在蛋白質(zhì)合成過(guò)程中與其介導的蛋白質(zhì)多肽鏈是一前一后合成出來(lái)的，并以共價(jià)鍵相連接，是成熟多肽正確折疊所必需的，成熟多肽完成折疊后即通過(guò)水解作用與前肽脫離。Shinde和Inouye將這類(lèi)前肽稱(chēng)為分子內伴侶（intramolecular chaperones）。主要分為：
伴侶素家族（chaperonin, Cpn）
   Cpn 家族是具有*的雙層 7-9 元環(huán)狀結構的寡聚蛋白，它們以依賴(lài) ATP 的方式促進(jìn)體內正常和應急條件下的蛋白質(zhì)折疊。 Cpns 又分為兩組： GroEL(Hsp60) 家族和 TriC 家族。 GroEL 型的 Cpns 存在于真細菌、線(xiàn)粒體和葉綠體中，由雙層 7 個(gè)亞基組成的圓環(huán)組成，每個(gè)亞基分子量約為 60Ku 。它們在體內與一種輔助因子，如 E. coli 中的 GroES ，協(xié)同作用以幫助蛋白折疊。除了葉綠體中的類(lèi)似物外，這些蛋白是應急反應誘導的。人們對 GroEL 和 GroES 的結構、功能及其作用機制做了十分詳盡的研究。 TRiC 型（ TCP-1 環(huán)狀復合物）存在于古細菌和真核細胞質(zhì)中，由雙層 8 或 9 元環(huán)組成，亞基分子量約為 55K ，與小鼠中 TCP-1 尾復合蛋白（ TCP-1 tail complex protein ）有同源性。這種 Cpn 沒(méi)有類(lèi)似 GroES 的輔助因子，而且只有古細菌中的成員有應急誘導性；
應激蛋白70 家族(Stress-70 family)
   又稱(chēng)為熱休克蛋白 70 家族（ Hsp70 family ），是一類(lèi)分子量約 70Ku 的高度保守的 ATP 酶，廣泛地存在于原核和真核細胞中，包括大腸桿菌胞漿中的 DnaK/ DnaJ ，高等生物內質(zhì)網(wǎng)中的 Bip 、 Hsc1 、 Hsc 2 、 Hsc 4 或 hsc70 ，胞漿中的 Hsp70 、 Hsp68 和 Ssal4p ，線(xiàn)粒體中的 Ssclp 、 Hsp70 等。在細胞應急和非應急條件下的蛋白質(zhì)代謝，如蛋白質(zhì)的從頭折疊（ de novo protein folding) 、跨膜運輸、錯誤折疊多肽的降解及其調控過(guò)程中有重要的作用。在體內， Hsp70 家族成員的主要功能是以 ATP 依賴(lài)的方式結合未折疊多肽鏈的疏水區以穩定蛋白質(zhì)的未折疊狀態(tài)，再通過(guò)有控制的釋放幫助其折疊；
應激蛋白90 家族(Stress-90 family)
   即熱休克蛋白 90 家族，分子量在 90Ku 左右，包括大腸桿菌胞漿中的 HtpG ，酵母胞漿中的 Hsp83 與 Hsc83 ，果蠅胞漿中的 Hsp83 ，以及哺乳類(lèi)胞漿中的 Hsp90 與內質(zhì)網(wǎng)中的 Grp94 （ Erp90 或內質(zhì)網(wǎng)素 endoplasmin ）等。 Hsp 90 可以與胞漿中的類(lèi)固醇激素受體結合，封閉受體的 DNA 結合域，阻礙其對基因轉錄調控區的激活作用，使之保持在天然的非活性狀態(tài)，但 hsp90 的結合也使受體保持著(zhù)對激素配體的高親和力。 hsp90 還與 Ras 信號途徑中許多信號分子的折疊與組裝密切相關(guān)，主要是 hsp90 的結合與解離，介導了這些分子在非活性形式與活性形式間的轉化。如轉化型激酶 pp60v-src 或在一定條件下，從 hsp90 等與之形成的復合物中釋放，才能轉位至胞膜，行使激酶的活性功能。 Casein(CKII) 和 el/f-2a 是兩種 / 蛋白激酶，其中 Casein(CKII) 與細胞生長(cháng)和細胞周期有關(guān)， el/f-2a 激酶則調節蛋白質(zhì)合成，兩者均可與 hsp90 及其他形成復合物。除 hsp90 以外，其他如 hsp70, PPIs 等都影響了受體分子的激活過(guò)程；
  此外，其他的還有核質(zhì)素、T 受體結合蛋白 (TRAP) 、大腸桿菌的 SecB 和觸發(fā)因子（ trigger factor ）及 PapD 、噬菌體編碼的支架蛋白（ scaffolding proteins ）等。 不僅與胞內蛋白的折疊與組裝密切相關(guān)，影響到蛋白質(zhì)的轉運、定位或分泌；而且與信號轉導中的信號分子的活性狀態(tài)與活性行為相關(guān)連，具有重要的生理意義。
的特征
  從參與促進(jìn)一個(gè)反應而本身不在zui終產(chǎn)物中出現這一點(diǎn)來(lái)看，具有酶的特征。但從以下三方面來(lái)看，和酶很不同。
 1、對靶蛋白沒(méi)有高度專(zhuān)一性，同一可以促進(jìn)多種氨基酸序列*不同的多肽鏈折疊成為空間結構、性質(zhì)和功能都不相關(guān)的蛋白質(zhì)。
 2、它的催化效率很低。行使功能需要水解ATP，以改變其構象，釋放底物，進(jìn)行再循環(huán)。
 3、它和肽鏈折疊的關(guān)系，是阻止錯誤折疊，而不是促進(jìn)正確折疊。
 4.　多能性（脅迫保護防止交聯(lián)聚沉，轉運，調節轉錄和復制，組裝細胞骨架）
 5. 進(jìn)化保守性